Triade catalytique
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En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases. Une façon courante de produire des résidus nucléophiles pour une catalyse covalente consiste à faire intervenir une triade acide–base–nucléophile. Ces résidus forment un réseau de transfert de charges qui polarise et active le résidu nucléophile, lequel attaque le substrat en formant un intermédiaire covalent hydrolysé ensuite pour libérer à nouveau l'enzyme. Le nucléophile d'une telle triade est généralement la sérine ou la cystéine, mais peut également être la thréonine.
